1.- Con respeto a las proteínas:
a) Identifique el enlace de la figura
y sus características. (2)
SOL. Es un enlace peptídico. Estos enlaces se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del aminoácido inmediato, con la consiguiente pérdida de una molécula de agua. De esta forma se obtienen cadenas lineales de aminoácidos enlazados que reciben el nombre de péptidos, y que forman la estructura primaria de las proteínas.
*Aunque
los aminoácidos proteicos son diferentes, todos tienen en común un grupo amino
(-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH), unidos covalentemente a un átomo
de carbono central, llamado carbono alfa (Cα), al cual se unen también un átomo
de hidrógeno (H) y una cadena lateral (R) distinta para cada uno de los 20
aminoácidos.
b) Qué tipos de enlaces estabilizan
la estructura secundaria y terciaria. (4)
SOL. En estado natural, las cadenas
polipeptídicas se pliegan a medida que se sintetizan en los ribosomas hasta
adoptar espontáneamente la configuración espacial más estable. De esta forma,
la sucesión de placas planas definida por la estructura primaria se enrolla
sobre sí misma y origina una hélice apretada (estructura secundaria) que
se estabiliza exclusivamente por los numerosos puentes de hidrógeno formados
entre los grupos –NH- y –CO- de los enlaces peptídicos.
Por
otro lado, la estructura terciaria es la conformación espacial
definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptídica como
consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales R
situadas a lo largo de la cadena.
*La
estructura cuaternaria sólo se manifiesta en las proteínas formadas por la
asociación de varias cadenas peptídicas iguales o diferentes. Esta asociación
se establece por medio de uniones débiles, del tipo de los puentes de
hidrógeno, uniones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van
der Waals, etc.
c) Defina el proceso de
desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados? (2)
SOL. Consiste en la pérdida de la
conformación espacial característica de las proteínas y, como consecuencia de
ello, en la anulación de su funcionalidad biológica cuando se someten a
condiciones ambientales desfavorables. Por ejemplo, el calor excesivo, cambio
de pH, presencia de determinados iones o la intervención de agentes físicos
(electricidad, presión) pueden provocar la ruptura de los puentes disulfuro, los puentes de hidrógeno o
el resto de las interacciones débiles que mantienen las conformaciones secundaria,
terciaria o cuaternaria de las proteínas, menos consistentes que los enlaces
peptídicos, que no se alteran.
d) Indique dos funciones proteicas.
(2) SOL.
o
Reserva:
ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche. Constituyen un
almacén de aminoácidos.
o
Estructural: las
glucoproteínas intervienen en la formación de las membranas celulares, las
histonas forman parte de la estructura de los cromosomas en las células
eucariotas, donde realizan funciones de regulación de la actividad de los genes,
etc.
o
Homeostática: las
proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento
del equilibrio osmótico, y actúan junto a otros sistemas amortiguadores o
tampones (sistemas buffer) que mantienen el pH constante.
o
Hormonal: la insulina, el
glucagón, regulan el metabolismo de los glúcidos, y las hormonas segregadas por
la hipófisis (hormona del crecimiento y otras).
o
Transporte: la hemoglobina
transporta el oxígeno en la sangre de los vertebrados, la seroalbúmina acumula
y transporta ácidos grasos, fármacos, tóxicos y otras sustancias en la sangre,
etc.
o
Defensiva: la trombina y
el fibrinógeno contribuyen a la formación del coágulo durante una hemorragia e
impiden la pérdida de sangre, las inmunoglobulinas se comportan como
anticuerpos frente a los posibles antígenos que puedan penetrar en el
organismo, y son responsables de la respuesta inmunitaria humoral, etc.
o
Contráctil: la actina y la
miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
La dineína permite el movimiento de cilios y flagelos.
o
Enzimática: tal vez sea la
función más importante. Las proteínas actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos. De la velocidad de
estas reacciones depende la vida.
1.- Con respecto a las proteínas:
a) Represente y explique la
formación de un enlace peptídico.
SOL. Explicado en la pregunta anterior.
SOL. Los dos dibujos nos muestran dos tipos
de estructura secundaria que pueden adoptar las proteínas hasta adoptar la
configuración espacial más estable.
En
el primer dibujo observamos lo que se conoce como conformación β-laminar
o de hoja plegada. En ella, la cadena polipeptídica queda extendida y se pliega
sucesivamente sobre sí misma hacia adelante y hacia atrás, de tal forma que los
diferentes tramos de la cadena quedan enfrentados unos con otros y se unen
mediante puentes de hidrógeno que, en este caso, también se establecen entre
los grupos –NH- y –CO- de los enlaces peptídicos.
El
segundo dibujo es el de la conformación en α-hélice. La sucesión de
placas planas definida por la estructura primaria se enrolla sobre sí misma de
forma que se origina una hélice apretada que se estabiliza exclusivamente por
los numerosos puentes de hidrógeno formados entre los grupos –NH- y –CO- de los
enlaces peptídicos.
c) ¿Qué tipos de enlaces
estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas?
SOL. Explicado en la pregunta anterior.
d) Describa que son las
heteroproteínas y poner dos ejemplos.
SOL. También llamadas proteínas conjugadas,
están formadas por cadenas peptídicas (grupo proteico) y sustancias no
proteicas (grupo prostético), cuya naturaleza permite clasificarlas en:
o
Glucoproteínas:
el
grupo prostético es una cadena glucídica. Desempeñan diversas funciones como
los proteoglucanos (forman parte de la matriz extracelular), las proteínas de
membrana, algunas hormonas, etc.
o
Lipoproteínas:
el
grupo prostético es una sustancia lipídica. Se trata de asociaciones con
determinadas proteínas de la sangre que permiten el transporte por el torrente
sanguíneo de los triglicéridos, el colesterol y otros lípidos.
o
Cromoproteínas:
su
grupo prostético es una sustancia coloreada, como el grupo hemo de la
hemoglobina y la mioglobina, que contienen un catión de hierro que les confiere
la coloración roja.
o
Fosfoproteínas:
el
grupo prostético es el ácido fosfórico (la caseína de la leche).
e) Defina los siguientes términos:
anfótero, desnaturalización, enzima, grupo prostético. SOL.
o
Anfótero:
también
conocido con el nombre de anfiprótica, es
aquella sustancia que puede reaccionar ya sea como un ácido o
como una base. Es decir, pueden donar o aceptar
un protón.
Algunos ejemplos son los aminoácidos y
las proteínas,
que tienen grupos amino y
ácido carboxílico.
o
Desnaturalización:
explicado
en la pregunta anterior.
o
Enzima:
son
sustancias que aceleran las reacciones químicas del metabolismo celular.
Excepto algunos tipos de ácido ribonucleico (ARN) con capacidad catalítica (las
ribozimas), el resto de los enzimas son proteínas.
o
Grupo
prostético: explicado en el apartado anterior.
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